抗菌肽与抗生素相比，具有不同于抗生素的特性。例如，抗菌肽不易产生耐药性。抗生素，如四环素，主要通过受体Tet蛋白的结合进入细菌，抗菌肽作用于细菌，而不是通过特定的受体，而是通过直接破膜机制杀死细菌。抗菌肽不易产生耐药性，而且具有较高的水溶性和热稳定性。
抗菌肽
蛋白酶中的稳定性
抗菌肽在蛋白酶稳定性方面，研究表明，一些抗菌肽具有抵抗胰蛋白酶和胃蛋白酶水解的能力，不同的蛋白酶有不同的酶切位点。设计抗菌肽的特定分子结构，避免酶切位点，减少抗菌肽水解也是一种设计策略。研究发现，木瓜蛋白酶处理不同的抗菌肽后，KR-32活性无明显变化，其他抗菌肽PG-1，LL-37和C-BF略有降低了抗菌活性，没有显著变化。胰蛋白酶处理后，四种抗菌肽的活性不同程度地降低，这可能与胰蛋白酶的特异性有关。其水解点是赖氨酸或精氨酸羧基肽键。这四种抗菌肽含有多种精氨酸，这可能是胰蛋白酶能降低四种抗菌肽抗菌活性的原因。具体机制需要进一步研究。
盐溶液中的稳定性
在盐溶液稳定性研究中，研究发现抗菌肽Clavanina在低pH和高浓度盐溶液(Nacl和MgCl2)中具有较高的生物活性，这可能与Clavanina富含组氨酸和α-螺旋有关。同时，研究发现，当NaCl浓度分别为50mM和200mM时，人类防御素HBD-1和HBD-3的抗菌活性明显受到抑制，这可能与防御素N-端酰化螺哌啶端有关。抗菌肽的稳定性在一定程度上受到二次结构和氨基酸组成的影响。为了进一步评价抗菌肽KR-32的稳定性，在不同盐离子和蛋白酶的环境中选择抗菌肽，通过测定不同处理后抗菌肽对指示菌大肠杆菌K88的抗菌活性来判断抗菌肽在不同环境中的稳定性。KR-32在50mm氯化钠浓度下仍具有较好的抑菌活性，在150mm高浓度下完全失去抑菌活性，另外三种抗菌肽PG-1，LL-37，C-BF在高浓度下抑菌活性明显下降，MgCl2浓度不同(0.5mM，1mM，2mM)下抗菌肽KR-32杀菌率均在75%以上，保持良好的稳定性，LL-37、PG-1和C-BF随浓度的增加而不同程度地降低，说明LL-37、PG-1与C-BF对镁离子敏感性较高,相比，KR-32对镁离子和钠离子的敏感性较低。
高温环境中的稳定性
在100℃的高温环境下，蛋白质的空间结构(包括二级结构和三级结构等。)将被破坏，一级结构(氨基酸残基序列即肽键)依然完整。抗菌肽作为一种小肽物质，其分子结构相对简单，主要依靠一级结构中特定的氨基酸残基序列来发挥抗菌活性。
抗菌肽在食品或饲料添加剂中的应用
抗菌肽作为食品或饲料添加剂的应用也越来越多地被提及,在食品或饲料加工过程中，可能会遇到高温处理等工序，因此抗菌肽的热稳定性非常重要。Ma等人研究表明，抗菌肽HFU3和HFU4在100℃高温下处理1h后，对大肠杆菌的MIC值分别为8μM和4μM，结果与对照组(未经处理的HFU3和HFU4)一致。Zhang等人发现，抗菌肽plectasin在100℃处理1小时后，对金黄色葡萄球菌的抑菌圈直径为对照组的50%，表明抗菌肽plectasin仍保持良好的抑菌活性。此外，Zhao等人发现，高温处理15分钟后，BL-A60的抗菌肽活性达到90%。在机制方面，研究表明，抗菌肽的抑菌活性与其特定的氨基酸序列有关。例如，抗菌肽cecropin A氨基末端的1-8个氨基酸与抗菌肽magagainin2的1-12个氨基酸拼接杂合。含有20种氨基酸的杂合肽CAMA具有较高的抗菌活性，不表现出高细胞毒性。此外，还报道了抗菌肽的热稳定性与二硫键和空间结构有关。N或C末端的赖氨酸也是提高抗菌肽热稳定性的因素之一。
写到最后:
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